Пепсин что это
Пепсин что это
Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!
Что такое пепсин?
Действие пепсина проявляется только в кислой среде. Оптимальная активность пепсина отмечается при концентрации свободной соляной кислоты не меньше 0,15-0,2%, максимальная активность пепсина – при рН = 1,5-2,0.
При некоторых заболеваниях отмечается полное отсутствие (ахилия) или понижение выработки в желудке соляной кислоты (гипоацидное состояние). Следствием этой патологии является недостаток переваривающей активности пепсина и, следовательно, желудочного сока. В таких случаях используется заместительная терапия – прием пепсина или препаратов, содержащих пепсин.
Аптечный препарат пепсин готовится из желудков свиней, крупного рогатого скота, кур и цыплят. Переваривающая активность куриного пепсина отмечается в большем диапазоне рН (2-4), чем пепсина свиного. Это позволяет не назначать дополнительно соляную кислоту для приема.
Используется для приема внутрь и ферментативный препарат Ацидин-пепсин. Входящий в его состав бетаина гидрохлорид в желудке превращается в свободную соляную кислоту, которая активизирует пепсин.
Формы выпуска
Инструкция по применению пепсина и Ацидин-пепсина
Показания к применению
Противопоказания
Побочные действия
Лечение пепсином и Ацидин-пепсином
Мазевые повязки накладываются (строго по назначению врача) на сутки.
Пепсин разрушается алкоголем, поэтому во время приема этого препарата следует исключить употребление алкоголя.
Дозировка
Внутрь пепсин назначается взрослым по 0,2-0,5 г во время или после приема пищи в виде порошка или в 1-3% растворе разведенной соляной (хлористоводородной) кислоты 2-3 раза в день. Длительность курса устанавливается врачом. Обычно назначается на 2-4 недели.
Детям пепсин назначается только врачом в дозе от 0,05 до 0,3 г 2-3 раза в день или в 1-2% растворе соляной кислоты в зависимости от возраста.
Пепсин К принимают по 1-2 (максимум – 3) таблетки после еды курсом от 2 до 4 недель.
Ацидин-пепсин взрослым назначается по 0,5 г 3 раза в день. Детям назначают по половине или по четверти таблетки (по 0,25) в зависимости от возраста.
Совместимость с другими лекарственными препаратами
Аналоги пепсина
За рубежом выпускаются аналоги Ацидин-пепсина: Бета-пепсин, Бетацид, Пепсамин, Ацидол-пепсин, Аципепсол, Solgar и др.
Сходным действием обладают препараты:
Фестал, Абомин, Пензитал, Лонгидаза, Панолез.
Отзывы о препарате
Где купить пепсин?
Пепсин, пепсин К и Ацидин-пепсин продаются в обычных аптеках и интернет-аптеках без рецепта. Однако эти препараты, как и любые другие лекарственные средства, следует использовать лишь по назначению врача.
Мазь с пепсином можно заказать по рецепту только в тех аптеках, где имеется рецептурный отдел.
Цена пепсина и Ацидин-пепсина
Пепсин К в различных аптеках стоит от 180 до 205 руб.
Цена на Ацидин-пепсин колеблется от 99 до 184 руб.
Ацидин-пепсин
Состав
В препарате содержатся активные компоненты: ацидин (бетаин) и пепсин.
Дополнительные составляющие: повидон, сорбитол, кремния диоксид коллоидный, кальция стеарат.
Форма выпуска
Выпускается Ацидин-Пепсин в форме порошка, раствора и таблеток 250 и 500 мг по 50 штук в пачке. Также в некоторых аптеках можно приобрести специально приготовленную мазь с пепсином 5-10%, на ланолиновой или вазелиновой основе.
Фармакологическое действие
Данный препарат обладает комбинированным действием. Улучшает переваривание пищи в желудке.
Фармакодинамика и фармакокинетика
Пепсин – что это такое?
Как сообщает Фармакопея, пепсин – это фермент, входящий в состав желудочного сока, который вырабатывает слизистая оболочка желудка. Также установлено, что данный фермент обеспечивает расщепление практически всех белков растительного и животного происхождения. Кроме того, в этом процессе принимают участие трипсин и химотрипсин, являющиеся ферментами поджелудочной железы. Однако именно этот фермент расщепляет белки, не проявляя к ним особой специфичности, то есть действует в кислой среде.
Некоторые заболевания ЖКТ вызывают значительное снижение или отсутствие выработки соляной кислоты, что приводит к недостаточной переваривающей деятельности пепсина, а, соответственно, и желудочного сока. Поэтому пациентам назначают заместительную терапию в виде препаратов на его основе. Например, при приёме ферментативного препарата Ацидин-Пепсин, один из его составляющих – бетаина гидрохлорид преобразуется в желудке в соляную кислоту, активизирующую фермент, который улучшает пищеварение.
Показания к применению
Основными показаниями к назначению Ацидин-Пепсина являются различные заболевания ЖКТ, для которых характерна пониженная секреторная функция желудка. Поэтому препарат рекомендован при:
Препараты для наружного применения используют при лечении келоидных рубцов или некротических, долго не заживающих ран и язв.
Противопоказания к применению
Данный ферментный препарат не рекомендуется при:
Побочные эффекты
При приёме препарата могут развиваться аллергические реакции, тошнота, изжога, боли в животе.
Ацидин-Пепсин, инструкция по применению (Способ и дозировка)
Как сообщает инструкция на Ацидин-Пепсин, препарат в таблетках предназначен для приёма внутрь одновременно или после еды. Для этого таблетки нужно растворить в 50-100 мл воды. Взрослым пациентам рекомендуется суточная дозировка по 2 таблетки, принимаемые 3-4 раза. Детская дозировка составляет четверть или половину таблетки к приёму 3-4 раза в день.
Длительность терапевтического курса зависит от течения заболевания и эффективности лечения, что способен определить специалист.
Передозировка
Обычно этот препарат хорошо переносится пациентами, поэтому в клинической практике случаев передозировки не описано. При этом возможно развитие: тошноты, изжоги, гастралгии, рвоты, поноса и различных аллергических реакций.
Взаимодействие
Одновременное применение ферментных препаратов и кислотореагирующих средств, танина и антацидов снижают его эффективность, также как и препараты, с солями тяжёлых металлов, например: салицилово-серно-цинковая паста, Колларгол и так далее.
Условия продажи
Данный препарат можно купить без рецепта.
Условия хранения
Хранить ферментный препарат можно в сухом, прохладном, тёмном месте, недоступном детям.
Срок годности
Аналоги Ацидин-Пепсина
Основные аналоги представлены препаратами: Бетацид, Пепсамин и Аципепсол.
Также подобным действием обладают: Креон, Панкреатин, Пензитал, Фестал, Мезим Форте, Абомин, Лонгидаза, Панолез и так далее.
Алкоголь
Установлено, что алкоголь оказывает разрушающее действие на пепсин. Поэтому во время лечения данным препаратом от употребления спиртосодержащих напитков следует воздержаться.
Отзывы об Ацидин-Пепсине
Довольно часто отзывы об Ацидин-Пепсине можно встретить не только на медицинских, но и кулинарных сайтах ( Изредка на форумах название этого лекарства можно встретить с ошибкой — «Ацедин-Пепсин»). Дело в том, что пепсин для сыра – это отличная закваска для создания домашних сыров.
Однако применение этого фермента в медицинской практике имеет более важное значение. Несмотря на то, что некоторые пациенты не знают, что такое пепсин, они принимают препараты, созданные на его основе, и отмечают высокую эффективность такой терапии.
Хотя встречаются отзывы, когда пациенты жалуются на неприятные ощущения в желудке после приёма этого препарата. По мнению специалистов, это может возникать из-за длительной недостаточности кислоты в желудке, поэтому может возникать раздражение.
Многие люди готовы принимать ферментные препараты при любых проблемах с пищеварением. На самом деле, при возникновении любых нарушений в работе ЖКТ необходимо провести полное обследование и сдать соответствующие анализы. Только тогда врач сможет назначить подходящее лечение и дополнительные поддерживающие процедуры.
Цена Ацидин-Пепсина, где купить Пепсин
Купить Ацидин-Пепсин в аптеке или интернет-аптеке можно без рецепта.
Цена Ацидин-Пепсина в Москве составляет 180-350 рублей, в зависимости от количества таблеток в пачке.
Цена Пепсина для приготовления сыра в Украине составляет от 10 грн.
Пепсин
Пепсин в комплексе с пепстатином
Пепси́н (др.-греч. πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.23.1), вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.
Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.
Содержание
Общие сведения
Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть фермент, который расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.
Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.
Естественным ингибитором пепсина является пепстатин.
Изопепсины
Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф., 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.
Собственно пепсином называется пепсин, имеющий шифр КФ 3.4.23.1.
По У. Г. Тейлору (Коротько Г. Ф., 2007), в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:
Существует иная терминология: «пепсин-А» (собственно пепсин); «пепсин-B» (шифр КФ 3.4.23.2) имеет синонимы: «желатиназа» (gelatinase), «парапепсин I» (parapepsin I); «пепсин-C» (шифр КФ 3.4.23.3), синонимы: «гастриксин» (gastricsin), «парапепсин II» (parapepsin II).
См. также
Роль пепсина в пищеварении
Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.
Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин — на 25-30% меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-kонцевого участка пепсиногена несколько пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.
Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН Лекарственные препараты на основе пепсина
Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из слизистой оболочки желудка свиней. Выпускается в виде порошка (лат. pepsinum) или в виде таблеток в смеси с ацидином (лат. асіdin-рерsini), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие). АТС-код пепсина A09AA03. АТС-код комбинации пепсина с кислотосодержащими препаратами A09AC01.
При недостатке пепсина в организме (болезнь Менетрие и другие) назначается заместительная терапия пепсиосодержащими препаратами.
Пепсин (pepsinum)
Выпускается в смеси с сахарной пудрой. Белый или слегка желтоватый порошок сладкого вкуса со слабым своеобразным запахом.
Применение и дозы препарата. Внутрь по 0,2—0,5 г (детям от 0,05 до 0,3 г) 2—3 раза в день перед едой или во время еды, в порошках или в 1—3% растворе разведенной соляной кислоты.
Действие лекарства. Пепсин расщепляет белки до полипептидов, после воздействия пепсина начинается процесс переваривания белков в пищеварительном тракте.
Показания к применению. Ахилия, гипо- и анацидные гастриты, диспепсия.
Противопоказания, возможные побочные явления. Не установлены.
Хранение. В хорошо закупоренных банках, в прохладном (от + 2 до +15 °C), защищенном от света месте.
Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)
Таблетки, содержащие 1 часть пепсина и 4 части ацидина (бетаина гидрохлорида). При введении в желудок ацидин гидролизуется и отделяет свободную соляную кислоту.
Показания к применению. Расстройства пищеварения при ахилии, гипо- и анацидных гастритах, диспепсии.
Форма выпуска. Таблетки по 0,5 и 0,25 г.
Применение и дозы препарата. Для взрослых: 1 таблетка по 0,5 г 3 — 4 раза в день. Для детей — от 1/4 таблетки (массой 0,25 г) до 1/2 таблетки (массой 0,5 г) в зависимости от возраста, 3 — 4 раза в день. Таблетки перед приемом растворяют в 1/4 — 1/2 стакана воды. Принимают во время или после еды.
Другие торговые наименования. Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin.
Сыроделие
Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров. Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов — химозина и пепсина.
Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка — казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.
Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает незначительное число пептидных связей казеина), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105—106 аминокислотами (фенилаланин-метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту — гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количество белка остается в сгустке.
Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95% химозина и 5-10% пепсина. Но, для некоторых других сыров (сулугуни, брынза) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).
Мукорпепсин
Мукорпепсин (англ. mucorpepsin) — протеолитический фермент класса гидролаз. Шифр КФ 3.4.23.23. Мукорпепсин получается из грибов Mucor pusilus и Мucor miehei. Применяется в пищевой промышленности в качестве заменителя сычужных ферментов животного происхождения.
На российском рынке встречается, как «Пепсин, микробиальный ренин, фермент для приготовления мягких и рассольных сыров» «растительного происхождения», японского производства, в котором в качестве молокосвёртывающего фермента используется мукорпепсин.
ПЕПСИ́Н
В книжной версии
Том 25. Москва, 2014, стр. 588
Скопировать библиографическую ссылку:
ПЕПСИ́Н, фермент класса гидролаз; эндопептидаза, катализирует расщепление белков (кроме протаминов и склеропротеинов) и пептидов. Присутствует в желудочном соке позвоночных (за исключением не имеющих желудка рыб, круглоротых и животных с нежелезистым желудком). С П. начинается процесс переваривания белков в желудочно-кишечном тракте. Он вырабатывается клетками слизистой желудка в виде неактивного предшественника (профермента) – пепсиногена. Последний под влиянием соляной кислоты желудочного сока и уже содержащегося в нём активного фермента превращается в П. (при этом отщепляется N-концевой фрагмент, содержащий ок. 44 аминокислотных остатков). П. характеризуется низкой изоэлектрич. точкой (находится при pH ниже 1), наиболее устойчив при pH ок. 5,0, быстро и необратимо инактивируется при pH выше 6,0. Активен в кислой среде (оптимум pH 1,5–2,0). Строгой специфичностью не обладает, атакует преим. пептидные связи по остаткам тирозина, фенилаланина, триптофана и некоторых др. аминокислот; при этом образуются пептиды и небольшое количество свободных аминокислот.
Пепсин
Полезное
Смотреть что такое «Пепсин» в других словарях:
Пепсин — в комплексе с пепстатином Другие названия: Пепсин А Генетические данные … Википедия
ПЕПСИН — (ново лат., от греч. pepsis варка). Активное начало особенного фермента, находящегося в желудочном соке животных и химически добываемого оттуда в виде порошка. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. ПЕПСИН … Словарь иностранных слов русского языка
ПЕПСИН — ( Рерsinum ). Пепсин является одним из основных протеолитических ферментов пищеварительного тракта. Вырабатывается в клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме как профермент пепсиноген, который превращается в активный фермент пепсин в … Словарь медицинских препаратов
ПЕПСИН — (пепсиназа), протеолитический фермент, относящийся к группе протеиназ (см. Протеазы). Характеризуется оптималь ным действием при рН = 1,4 2,5, т. е. при такой концентраций Н*, при к рой остальные протеолитич. ферменты разрушаются; П. доводит… … Большая медицинская энциклопедия
ПЕПСИН — ПЕПСИН, способствующий пищеварению ФЕРМЕНТ, вырабатываемый ЖЕЛЕЗАМИ слизистой ЖЕЛУДКА как часть ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА. В присутствии соляной кислоты пепсин катализирует расщепление БЕЛКОВ в остатках пищи, в результате чего образуются ПОЛИПЕПТИДЫ … Научно-технический энциклопедический словарь
ПЕПСИН — ПЕПСИН, пепсина, мн. нет, муж. (от греч. pepsis пищеварение). 1. Выделяемый железами слизистой оболочки желудка фермент, растворяющий белки (физиол.). 2. Лекарство для усиления пищеварения из такого фермента, добываемого из желудков животных (мед … Толковый словарь Ушакова
ПЕПСИН — Pepsinum. Получают из слизистой оболочки желудка свиней и смешивают с сахарной пудрой. Содержит протеолитический фермент. Свойства. Белый или белый с желтым опенком порошок сладковато кислого вкуса. Растворим в воде и 20 % растворе спирта. Форма … Отечественные ветеринарные препараты
ПЕПСИН — (от греч. pepsis пищеварение) пищеварительный фермент, расщепляющий белки. Вырабатывается в желудке в виде неактивного пепсиногена и активируется под действием соляной кислоты. Применяют в медицине, сыроварении и др … Большой Энциклопедический словарь
ПЕПСИН — ПЕПСИН, а, муж. (спец.). Пищеварительный фермент, расщепляющий белки. | прил. пепсинный, ая, ое и пепсиновый, ая, ое. Толковый словарь Ожегова. С.И. Ожегов, Н.Ю. Шведова. 1949 1992 … Толковый словарь Ожегова
ПЕПСИН — протеолитич. фермент желудочного сока позвоночных. Вырабатывается клетками слизистой желудка в форме неактивного предшественника пепсиногена, превращение к рого в П. происходит автокаталитически в присутствии соляной к ты желудочного сока, а… … Биологический энциклопедический словарь
пепсин — сущ., кол во синонимов: 5 • лекарство (1413) • протеаза (4) • уропепсин (2) • … Словарь синонимов
ПЕПСИН
Пепсин (Pepsinum) — препарат, полученный из слизистой оболочки желудка свиней, овец и коз. Белый или слегка желтоватый порошок; растворим в воде и спирте. Применяют при анацидном и гипацидном гастритах, диспепсиях, расширениях желудка. Вводят внутрь 2—3 раза в сутки в смеси с соляной к-той (1% П. и 0,5% соляной к-ты). Дозы: корове, лошади 2,0—5,0 г; овце, козе, свинье 0,5—1,0 г; собаке 0,2—0,6 г. Хранят в хорошо закупоренных банках, в тёмном месте при t от 2 до 15°С.
Смотреть что такое «ПЕПСИН» в других словарях:
Пепсин — в комплексе с пепстатином Другие названия: Пепсин А Генетические данные … Википедия
ПЕПСИН — (ново лат., от греч. pepsis варка). Активное начало особенного фермента, находящегося в желудочном соке животных и химически добываемого оттуда в виде порошка. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. ПЕПСИН … Словарь иностранных слов русского языка
ПЕПСИН — ( Рерsinum ). Пепсин является одним из основных протеолитических ферментов пищеварительного тракта. Вырабатывается в клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме как профермент пепсиноген, который превращается в активный фермент пепсин в … Словарь медицинских препаратов
ПЕПСИН — (пепсиназа), протеолитический фермент, относящийся к группе протеиназ (см. Протеазы). Характеризуется оптималь ным действием при рН = 1,4 2,5, т. е. при такой концентраций Н*, при к рой остальные протеолитич. ферменты разрушаются; П. доводит… … Большая медицинская энциклопедия
ПЕПСИН — ПЕПСИН, способствующий пищеварению ФЕРМЕНТ, вырабатываемый ЖЕЛЕЗАМИ слизистой ЖЕЛУДКА как часть ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА. В присутствии соляной кислоты пепсин катализирует расщепление БЕЛКОВ в остатках пищи, в результате чего образуются ПОЛИПЕПТИДЫ … Научно-технический энциклопедический словарь
ПЕПСИН — ПЕПСИН, пепсина, мн. нет, муж. (от греч. pepsis пищеварение). 1. Выделяемый железами слизистой оболочки желудка фермент, растворяющий белки (физиол.). 2. Лекарство для усиления пищеварения из такого фермента, добываемого из желудков животных (мед … Толковый словарь Ушакова
ПЕПСИН — Pepsinum. Получают из слизистой оболочки желудка свиней и смешивают с сахарной пудрой. Содержит протеолитический фермент. Свойства. Белый или белый с желтым опенком порошок сладковато кислого вкуса. Растворим в воде и 20 % растворе спирта. Форма … Отечественные ветеринарные препараты
ПЕПСИН — (от греч. pepsis пищеварение) пищеварительный фермент, расщепляющий белки. Вырабатывается в желудке в виде неактивного пепсиногена и активируется под действием соляной кислоты. Применяют в медицине, сыроварении и др … Большой Энциклопедический словарь
ПЕПСИН — ПЕПСИН, а, муж. (спец.). Пищеварительный фермент, расщепляющий белки. | прил. пепсинный, ая, ое и пепсиновый, ая, ое. Толковый словарь Ожегова. С.И. Ожегов, Н.Ю. Шведова. 1949 1992 … Толковый словарь Ожегова
ПЕПСИН — протеолитич. фермент желудочного сока позвоночных. Вырабатывается клетками слизистой желудка в форме неактивного предшественника пепсиногена, превращение к рого в П. происходит автокаталитически в присутствии соляной к ты желудочного сока, а… … Биологический энциклопедический словарь
пепсин — сущ., кол во синонимов: 5 • лекарство (1413) • протеаза (4) • уропепсин (2) • … Словарь синонимов
Инструкция по применению АЦИДИН-ПЕПСИН (ACIDIN-PEPSIN)
Форма выпуска, состав и упаковка
Таблетки белого или белого со слегка желтоватым оттенком цвета, плоскоцилиндрические, с риской с одной стороны и фаской, со специфическим запахом; допускается мраморность на поверхности таблеток.
| 1 таб. | |
| бетаина гидрохлорид | 200 мг |
| пепсин | 0.5 мг |
Вспомогательные вещества: повидон К25, кремния диоксид коллоидный безводный, кальция стеарат, сорбитол.
Фармакологическое действие
Фармакокинетика
Не всасывается из ЖКТ и поэтому не обнаруживается в системном кровотоке. Пепсин разрушается в двенадцатиперстной кишке под действием ферментов поджелудочной железы. Бетаина гидрохлорид при введении в желудок легко гидролизуется с выделением свободной соляной кислоты.
Показания к применению
Гипоцидный и анацидный гастрит, ахилия, диспепсия.
Режим дозирования
Побочные действия
Аллергические реакции, изжога, гастралгия.
Противопоказания к применению
Гиперчувствительность, гиперацидность желудочного сока (в т.ч. язвенная болезнь желудка и двенадцатиперстной кишки, эрозивный гастродуоденит).
Особые указания
Препарат не влияет на способность управлять транспортными средствами и машинным оборудованием.
Передозировка
Лекарственное взаимодействие
Условия хранения препарата
В защищенном от влаги и света месте при температуре от 8°С до 15°С. Хранить в недоступном для детей месте.
Срок годности препарата
Информация о препаратах, отпускаемых по рецепту, размещенная на сайте, предназначена только для специалистов. Информация, содержащаяся на сайте, не должна использоваться пациентами для принятия самостоятельного решения о применении представленных лекарственных препаратов и не может служить заменой очной консультации врача.
Саблин О.А., Бутенко Е.В. Ферментные препараты в гастроэнтерологии // Consilium-Medicum. – 2004. – Том 6. – № 1. Гастроэнтерология.
Ферментные препараты в гастроэнтерологии.
Ферментные препараты – это группа фармакологических средств, способствующих улучшению процесса пищеварения. Нарушения процесса пищеварения различной степени выраженности встречаются практически при всех заболеваниях желудочно-кишечного тракта.
Причины нарушения пищеварения чрезвычайно многообразны и могут быть следующими:
– хроническом панкреатите, камнях поджелудочной железы;
– раке поджелудочной железы;
– свищах поджелудочной железы;
– язвенной болезни двенадцатиперстной кишки;
– синдроме раздраженного кишечника;
– состояниях после ваготомии и дренирующих операциях.
– дисбиозе тонкой кишки;
– состоянии после холецистэктомии.
– первичном билиарном циррозе;
– патологии терминального отдела тонкой кишки;
– дисбиозе тонкой кишки;
– дефиците дисахаридаз (врожденная, приобретенная лактазная или другая дисахаридазная недостаточность);
– нарушении внутриклеточного транспорта компонентов пищи в результате гибели энтероцитов (Болезнь Крона, глютеновая энтеропатия, саркоидоз, радиационный, ишемический и другие энтериты).
Практически все перечисленные состояния в той или иной степени являются показаниями к назначению ферментной терапии. При этом, несмотря на многообразие причин, вызывающих нарушение пищеварения, наиболее выраженные расстройства вызывают заболевания поджелудочной железы, которые сопровождаются первичной панкреатической недостаточностью. Она возникает при заболеваниях поджелудочной железы, сочетающихся с недостаточностью ее внешнесекреторной функции (хронический панкреатит, фиброз поджелудочной железы и т.д.).
В клинической практике чаще встречается вторичная или относительная недостаточность поджелудочной железы, как правило, вызываемая приемом необычной пищи, ее избыточным количеством или временными расстройствами функционирования поджелудочной железы. Панкреатическая недостаточность ограничивает усвоение пищи и может привести к нарушению процессов всасывания.
В некоторых случаях заместительная ферментная терапия показана здоровым лицам, при переедании, погрешностях в диете, для улучшения переваривания пищи.
Важным показанием к назначению ферментной терапии является подготовка больных к рентгенологическому и ультразвуковому исследованию органов брюшной полости, для уменьшения газообразования в кишечнике.
Заместительная ферментная терапия является основным направлением в терапии больных с синдромом нарушенного пищеварения, особенно при невозможности устранения причин его развития. В настоящее время в клинической практике имеется большое число ферментных препаратов, отличающихся комбинацией компонентов, энзимной активностью, способу производства и формам выпуска.
– устойчивость ферментов к действию хлористоводородной кислоты;
– быстрое высвобождение ферментов в двенадцатиперстной кишке;
– высвобождение ферментов в интервале 5–7 ед. рН;
Препараты, включающие панкреатические энзимы, используются для коррекции нарушений процесса пищеварения, а также для регуляции функций поджелудочной железы. Традиционно для этого используются комплексные препараты, содержащие основные ферменты поджелудочной железы домашних животных (прежде всего липазу, трипсин, химотрипсин и a-амилазу). Эти ферменты обеспечивают достаточный спектр пищеварительной активности (табл.1) и способствуют купированию клинических признаков внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, к которым относят снижение аппетита, тошноту, урчание в животе, метеоризм, стеато-, креато- и амилорею.
Препараты отличаются по активности компонентов, что следует учитывать при их подборе у конкретного больного (табл. 2).
Входящая в комплекс амилаза разлагает крахмал и пектины до простых сахаров – сахарозы и мальтозы. Амилаза расщепляет преимущественно внеклеточные полисахариды (крахмал, гликоген) и практически не участвует в гидролизе растительной клетчатки.
Протеазы в ферментных препаратах представлены преимущественно химотрипсином и трипсином. Последний наряду с протеолитической активностью способен инактивировать холецистокинин-рилизинг-фактор, в результате чего снижаются содержание холецистокинина в крови и панкреатическая секреция по принципу обратной связи.
Кроме того, трипсин является важным фактором, регулирующим моторику кишки. Это осуществляется в результате взаимодействия с РАП-2-рецепторами энтероцитов.
Липаза участвует в гидролизе нейтрального жира в тонкой кишке.
Комбинированные препараты наряду с панкреатином содержат желчные кислоты, гемицеллюлазу, симетикон, растительные желчегонные (куркума) и др.
Введение в препарат желчных кислот существенно изменяет его действие на функцию пищеварительных желез и моторику желудочно-кишечного тракта. Препараты, содержащие желчные кислоты, увеличивают панкреатическую секрецию и холерез, стимулируют моторику кишечника и желчного пузыря. Желчные кислоты увеличивают осмотическое давление кишечного содержимого. В условиях микробной контаминации кишечника происходит их деконъюгация, что в некоторых случаях способствует активации цАМФ энтероцитов с последующим развитием осмотической и секреторной диареи.
Комбинированные препараты, содержащие компоненты желчи и гемицеллюлазу, создают оптимальные условия для быстрого и полного расщепления белков, жиров и углеводов в двенадцатиперстной и тощей кишках. Препараты назначают при недостаточной внешнесекреторной функции поджелудочной железы в сочетании с патологией печени, желчевыводящей системы, при нарушении жевательной функции, малоподвижном образе жизни, кратковременных погрешностях в еде.
Наличие в составе комбинированных препаратов наряду с ферментами поджелудочной железы компонентов желчи, пепсина и гидрохлоридов аминокислот (панзинорм форте) обеспечивает нормализацию процессов пищеварения у больных с гипоацидным или анацидным гастритом. У этих больных, как правило, страдают функции поджелудочной железы, желчеобразования и желчевыделения.
Гемицеллюлаза, входящая в состав некоторых препаратов (фестал), способствует расщеплению растительной клетчатки в просвете тонкой кишки, нормализации микрофлоры кишечника.
Многие ферментные препараты содержат симетикон или диметикон, которые уменьшают поверхностное натяжение пузырьков газа, вследствие чего они распадаются и поглощаются стенками желудка или кишечника.
Ферментные препараты растительного происхождения содержат папаин или грибковую амилазу, протеазу, липазу (пепфиз, ораза). Папаин и протеазы гидролизируют белки, грибковая амилаза – углеводы, липаза, соответственно, – жиры.
Кроме трех вышеуказанных групп существуют небольшие группы комбинированных ферментных препаратов растительного происхождения в сочетании с панкреатином, витаминами (вобэнзим) и дисахаридазами (тилактаза).
Форма выпуска препарата является важным фактором, определяющим эффективность лечения. Большинство ферментных препаратов выпускаются в виде драже или таблеток в кишечнорастворимых оболочках, что защищает ферменты от высвобождения в желудке и разрушения хлористоводородной кислотой желудочного сока. Размер большинства таблеток или драже составляет 5 мм и более. Тем не менее, известно, что из желудка одновременно с пищей могут эвакуироваться твердые частицы, диаметр которых составляет не более 2 мм. Более крупные частицы, в частности ферментные препараты в таблетках или драже, эвакуируются в межпищеварительный период, когда пищевой химус отсутствует в двенадцатиперстной кишке. В результате препараты не смешиваются с пищей и недостаточно активно участвуют в процессах пищеварения.
Для обеспечения быстрого и гомогенного смешивания ферментов с пищевым химусом были созданы ферментные препараты нового поколения в виде микротаблеток (панцитрат) и микросфер (креон, ликреаза), диаметр которых не превышает 2 мм. Препараты покрыты кишечнорастворимыми (энтеросолюбельными) оболочками и заключены в желатиновые капсулы. При попадании в желудок желатиновые капсулы быстро растворяются, микротаблетки смешиваются с пищей и постепенно поступают в двенадцатиперстную кишку. При рН дуоденального содержимого выше 5,5 оболочки растворяются, и ферменты начинают действовать на большой поверхности. При этом практически воспроизводятся физиологические процессы пищеварения, когда панкреатический сок выделяется порциями в ответ на периодическое поступление пищи из желудка.
Ацидин-пепсин – препарат, содержащий протеолитический фермент. Получают из слизистой оболочки желудка свиней. Таблетки по 0,5 и 0,25 г содержат 1 часть пепсина, 4 части ацидина (бетаина гидрохлорида). Назначаются при гипо- и анацидных гастритах по 0,5 г 3–4 раза в сутки во время еды. Таблетки предварительно растворяют в 1/2 стакана воды.
Вобэнзим – комбинированный препарат, содержащий высокоактивные ферменты растительного и животного происхождения. Кроме панкреатина содержит папаин (из растения Carica Papaya), бромелаин (из ананаса обыкновенного) и рутозид (группа витамина Р). Занимает особое место в ряду ферментных препаратов, так как наряду с выраженными ферментативными свойствами обладает противовоспалительным, противоотечным, фибринолитическим и вторично-анальгезирующим действием. Спектр применения очень широк. Используется при панкреатите, язвенном колите, болезни Крона, травмах, аутоиммунных онкологических, урологических, гинекологических заболеваниях. Дозу устанавливают индивидуально – от 5 до 10 драже 3 раза в сутки.
Дигестал – содержит панкреатин, экстракт желчи крупного рогатого скота и гемицеллюлазу. Препарат назначают по 1–2 драже 3 раза в день во время или после еды.
Креон – препарат, в желатиновой капсуле которого содержится большое количество панкреатина в устойчивых к соляной кислоте гранулах. Препарат характеризуется быстрым (в течение 4–5 мин) растворением желатиновых капсул в желудке, высвобождением и равномерным распределением устойчивых к желудочному соку гранул по всему химусу. Гранулы беспрепятственно проходят через пилорический сфинктер одновременно с химусом в двенадцатиперстную кишку, полностью защищают ферменты панкреатина при пассаже через кислую среду желудка и характеризуются быстрым высвобождением ферментов при поступлении препарата в двенадцатиперстную кишку.
Ликреаза – ферментный препарат на основе вытяжки, полученной путем измельчения, обезжиривания и высушивания свежей или замороженной поджелудочной железы свиньи. Капсулы содержат микросферы диаметром 1–1,2 мм, содержащие панкреатин, стабильны и не разрушаются в среде желудка с рН ниже 5,5. При диспепсических расстройствах назначают по 1–3 капсулы в сутки, при хроническом панкреатите – 3–6 капсул в сутки.
Мезим-форте – чаще назначают для коррекции кратковременных и незначительных дисфункций поджелудочной железы. Драже мезим-форте покрыты специальной глазурной оболочкой, защищающей компоненты препарата от агрессивного воздействия кислой среды желудка. Применяют по 1–3 драже 3 раза в день перед едой.
Меркэнзим – комбинированный препарат, который содержит 400 мг панкреатина, 75 Ед бромелаина и 30 мг бычьей желчи. Бромелаины представляют собой концентрированную смесь протеолитических ферментов, экстрагированных из свежих плодов ананаса и его ветвей. Препарат двухслойный. Наружный слой составляют бромелаины, которые высвобождаются в желудке и проявляют протеолитическое действие. Внутренний слой устойчив к соляной кислоте желудка, поступает в тонкую кишку, где высвобождаются панкреатин и желчь. Бромелаины остаются эффективными в широком диапазоне рН (3,0–8,0), поэтому препарат можно назначать независимо от количества соляной кислоты в желудке. Меркэнзим назначается по 1–2 таблетки 3 раза в день после еды.
Нигедаза – препарат в таблетках по 0,02 г, содержащий фермент липолитического действия. Получен из семян чернушки дамасской. Нигедаза вызывает гидролитическое расщепление жиров растительного и животного происхождения. Препарат активен в условиях повышенной и нормальной кислотности желудочного сока и наполовину активен в условиях пониженной кислотности желудочного сока. Препарат назначают внутрь по 1–2 таблетки 3 раза в день за 10–30 мин до еды. В связи с отсутствием в препарате протеолитических и амилолитических ферментов прием нигедазы целесообразно сочетать с приемом панкреатина.
Ораза – кислотоустойчивый комплекс протеолитических и амилолитических ферментов (из культуры гриба Aspergillus oryzae), состоящий из амилазы, мальтазы, протеазы, липазы. Препарат не разрушается в желудке, растворяется в кишечнике (при щелочном рН). Назначают по 1/2–1 чайной ложке гранул 3 раза в день во время или сразу после еды. Одна чайная ложка содержит 2 г гранул, что соответствует 0,2 г оразы.
Панзинорм форте – препарат, состоит из экстракта слизистой оболочки желудка, экстракта желчи, панкреатина, аминокислот. Экстракт слизистой оболочки желудка содержит пепсин и катепсин с высокой протеолитической активностью, а также пептиды, которые содействуют высвобождению гастрина, последующей стимуляции желез желудка и выделению хлористоводородной кислоты. Панзинорм является двухслойным препаратом. Наружный слой содержит пепсин, катепсин, аминокислоты. Этот слой растворяется в желудке. Внутренний слой является кислотоустойчивым, растворяется в кишечнике, содержит панкреатин и экстракт желчи. Панзинорм – один из немногих препаратов, который наряду с заместительным обладает стимулирующим пищеварение действием, что дает возможность применения препарата у больных с атрофическими формами гастритов, особенно в пожилом возрасте. Препарат принимают по 1–2 драже во время еды 3–4 раза в день.
Важно, что панзинорм изготовлен на говяжьем субстрате. Это дает возможность приема препарата пациентам с аллергией на свиной белок и лицам, не употребляющим в пищу свинину по религиозным мотивам.
Панзинорм форте-Н – отличительной особенностью препарата является оптимальное сочетание и высокое содержание ферментов поджелудочной железы, заключенных в таблетку, покрытую кислотоустойчивой оболочкой. Кроме того, препарат не содержит желчные кислоты, гидрохлориды аминокислот, говяжий белок, поэтому его могут принимать больные с обострением хронического панкреатита, тяжелой патологией гепатобилиарной системы, гиперацидными состояниями, больные диабетом, пациенты с аллергией на говяжий белок. Применяют по 1 таблетке во время еды.
Панкреатин – препарат поджелудочной железы крупного рогатого скота, содержащий ферменты. Суточная доза панкреатина составляет 5–10 г. Панкреатин принимают по 1 г 3–6 раз в день перед едой.
Панкурмен – комбинированный препарат, в 1 драже которого содержится панкреатин и экстракт куркумы (желчегонное средство). Принимают по 1–2 драже до еды 3 раза в день.
Панцитрат – препарат нового поколения с высоким содержанием панкреатина. Имеет фармакодинамику, сходную с креоном. Желатиновые капсулы содержат микротаблетки в специальной энтеросолюбильной оболочке, резистентной к желудочному соку, что гарантирует освобождение всех ферментов в кишечнике. Назначают по 1 капсуле 3 раза в день.
Пепфиз – содержит растительные ферменты (папаин, диастазу) и симетикон. В отличие от других ферментных препаратов пепфиз выпускается в виде шипучих растворимых таблеток с апельсиновым вкусом, которые при растворении в воде высвобождают цитрат натрия и калия. Они нейтрализуют соляную кислоту в желудке и уменьшают изжогу. Препарат применяется при синдроме похмелья, переедании, обильном употреблении пива, кофе, кваса, газосодержащих напитков, пищи, богатой углеводами, резкой перемене характера питания. Применяют по 1 таблетке 2–3 раза в день после еды.
Солизим – липолитический фермент, полученный из Perucillium solitum, гидролизует растительные и животные жиры, что приводит к купированию стеатореи, нормализации содержания общих липидов и липазной активности сыворотки крови.
Препарат принимают по 2 таблетки (40000 ЛЕ) 3 раза в день во время или сразу после еды.
Тилактаза – пищеварительный фермент представляющий собой лактазу, которая находится в щеточной кайме слизистой оболочки тощей кишки и проксимального отдела подвздошной кишки. Расщепляет лактозу на простые сахара. Назначают внутрь по 250–500 мг перед употреблением молока или молочных продуктов. Препарат можно добавлять в пищу, содержащую лактозу.
Фестал, энзистал, панзистал – комбинированные ферментные препараты, содержащие основные компоненты поджелудочной железы, желчи и гемицеллюлазу. Применяют по 1–3 драже во время еды 3 раза в день.
Одним из важных факторов, определяющих успех лечения, является правильный выбор ферментного препарата, его дозы и продолжительности лечения. При выборе препарата учитывают характер заболевания и механизмы, лежащие в основе нарушения пищеварения.
Выбор дозы ферментного препарата обусловлен тяжестью основного заболевания и степенью функциональных расстройств поврежденного органа. Так, применение среднеактивных панкреатических энзимов целесообразно при «пограничных» состояниях, когда имеются незначительные нарушения функций поджелудочной железы, сопровождающие различные заболевания верхних отделов пищеварительного тракта или встречающиеся при погрешностях в еде, переедании, алкогольных эксцессах.
При этом больные предъявляют субъективные жалобы на некоторое недомогание, изредка возникающую тошноту, тяжесть в животе после еды. Сходные симптомы возникают при переедании, приеме необычной, «незнакомой» пищи. Особенно часто это встречается у людей, находящихся на отдыхе вдалеке от обычных мест проживания. Новая диета, новый минеральный состав воды и продуктов вызывают нарушения процессов пищеварения. Через 20–30 мин после еды иногда может возникнуть кратковременная ноющая или давящая боль в околопупочной области. Кроме того, может отмечаться кратковременное расстройство стула в виде его размягчения (так называемая диарея путешественников), появляется флатуленция. Однако при объективном клиническом и лабораторном обследовании сколько-нибудь выраженных изменений, как правило, не определяется.
Назначение больших доз или высокоактивных ферментов целесообразно при заместительной терапии у больных хроническим панкреатитом. В этом случае дозы ферментов зависят от степени внешнесекреторной недостаточности, а также индивидуальных пищевых привычек и желания больного соблюдать диету. При легкой стеаторее, не сопровождающейся поносами и снижением массы тела, коррекция пищеварения достигается диетой с низким содержанием жира или приемом панцитрата 10000.
Таблица 1. Механизмы действия ферментов поджелудочной железы
Таблица 2. Характеристика основных ферментных препаратов
| Препарат | Форма выпуска | Состав | |||||||||||||
| ами- лаза (Ед FIР) | лип- аза (Ед FIP) | протеазы | желчь (г) | геми- целлю- лаза (г) | гидро- хло- риды амино- кис-лот (г) | холе-вая кис-лота (мг) | симе- тикон, димет- икон (мг) | экс- тракт куку- рмы | лак- таза | бетаи-на гидро- хло-рид | про- чие | ||||
| пепсин (Ед FIP) | трипсин (Ед FIP) | химо- трипсин (Ед FIP) | |||||||||||||
| Ацидин- пепсин | Таблетки | – | – | 0,1 г | – | – | – | – | – | – | – | – | 0,4 г | – | |
| Вобэнзим | Драже | Панкреатин 100 мг, папаин 60 мг, бромелаин 45 мг | 24 мг | 1 мг | Руто-зид 50 мг | ||||||||||
| Дигестал | Драже | 5000 | 6000 | 300 | 0,025 | 0,05 | – | – | – | – | – | – | – | ||
| Ипентал | Таблетки | Панкреатин 193 мг | |||||||||||||
8000
25000
форте
форте
10 000
зим
Бромелаин 75 Ед
тельная)
ковая)
ковая)
ковая)
офлат
летки в капсулах
таблетки в капсулах
ковая)
Крайне важно учитывать, что доза ферментных препаратов зависит от степени панкреатической недостаточности и от содержания в препарате липазы. При поступлении ферментов в тонкую кишку активность их резко падает и, уже за связкой Трейтца, остаются активными только 22% трипсина и 8% липазы. Следовательно, даже при умеренной панкреатической недостаточности возникает дефицит липазы.
При стеаторее, более 15 г жира в сутки, а также при наличии поносов и снижении массы тела, как правило, диета не дает существенного эффекта. Таким больным показано назначение капсул панцитрата или креона, содержащих 25000 липазы, при каждом приеме пищи. При этом можно расширить диету с включением преимущественно растительных жиров до 60–70 г/сут.
Тем не менее у части больных симптомы нарушения пищеварения сохраняются и при использовании высоких доз ферментов. Дальнейшее увеличение дозы, в большинстве случаев, не улучшает результаты лечения.
Основными причинами неэффективности ферментной терапии являются:
Активность ферментных препаратов в значительной степени зависит от таких факторов, как интрадуоденальный рН и моторика тонкой кишки, которые обеспечивают оптимальный по длительности контакт ферментов с пищевым химусом. При снижении рН в двенадцатиперстной кишке менее 4,0 происходит необратимая инактивация липазы, менее 3,5 – трипсина. При рН менее 5,0 наблюдается преципитация солей желчных кислот, что сопровождается нарушением эмульгирования жиров, уменьшением количества мицелл желчных и жирных кислот и снижением их всасывания.
Основными причинами закисления двенадцатиперстной кишки являются повышенная секреция хлористоводородной кислоты, снижение секреции бикарбонатов. В этих случаях вместе с ферментными препаратами для повышения интрадуоденального рН используют блокаторы Н2-гистаминовых рецепторов (ранитидин, фамотидин) или ингибиторы протонной помпы (омепразол, лансопразол, пантопразол, рабепразол). Дозы препаратов и продолжительность лечения определяют индивидуально в зависимости от ведущего механизма данного нарушения.
Расстройства моторики тонкой кишки также сопровождаются нарушением смешивания ферментных препаратов с пищевым химусом, что снижает их эффективность. Использование микротаблетированных и микросферических препаратов (панцитрат, креон, ликреаза), а также дополнительное назначение средств, нормализующих моторику кишечника (спазмолитики, прокинетики), позволяет существенно улучшить результаты лечения.
При дисбиозе тонкой кишки повысить эффективность ферментной терапии можно путем назначения эубиотиков для деконтаминации тонкой кишки.
Выбор комбинированных энзимных препаратов важен при сочетании заболеваний желчевыделительной системы и печени с нарушениями пищеварения. Тем не менее, нужно помнить, что использование препаратов с желчными кислотами может усилить интоксикацию при тяжелых хронических гепатитах и циррозах. При синдроме хронической диареи, в условиях вторичного нарушения всасывания желчных кислот в кишечнике, дополнительное их введение может усилить диарею. У больных с дуоденогастральным рефлюксом применение ферментных препаратов, содержащих в своем составе желчные кислоты (фестал, дигестал, панзистал и др.), нецелесообразно, поскольку в этих условиях желчные кислоты усиливают повреждающее действие рефлюкса на слизистую оболочку желудка.
В настоящее время установлено, что при обострении хронического панкреатита заместительная терапия ферментами способствует обратному торможению секреции железы, снижению гипертензии в протоках, в результате чего отмечается анальгезирующий эффект.
Важно учитывать, что при хроническом панкреатите ферментные препараты не должны снижать рН желудка, стимулировать панкреатическую секрецию и усиливать диарею. Препаратами выбора в таких случаях являются те, которые не содержат желчь и экстракты слизистой оболочки желудка (панзинорм форте-Н, панкреатин, сомилаза, солизим, трифермент, креон, панцитрат и др.).
Для коррекции креатореи требуются меньшие дозы препаратов, так как секреция панкреатических протеаз длительное время остается сохраненной даже при выраженных структурных изменениях поджелудочной железы. Кроме того, в принятых внутрь ферментных препаратах в первую очередь снижается активность липазы, а затем протеаз.
Ферментные препараты при хроническом панкреатите с внешнесекреторной недостаточностью назначают на очень длительное время, часто пожизненно. Дозы их могут быть снижены при соблюдении строгой диеты с ограничением жира и белка и должны увеличиваться при расширении диеты.
Эффективность лечения ферментными препаратами оценивается клинически и методами лабораторной диагностики. При этом наиболее информативны копрологическое исследование кала и тесты, основанные на определении экскреции жира с калом. Исследования проводятся по методу Ван де Камера (количественное определение жиров в кале), инфракрасной спектрофотометрией, радиоизотопными и другими методами.
В настоящее время для оценки внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы широкое распространение получил эластазный тест. В отличие от существующих неинвазивных тестов эластазный тест позволяет выявить эндокринную недостаточность поджелудочной железы уже на ранних стадиях заболевания. Эластаза в кале наиболее достоверно отражает экзокринную недостаточность поджелудочной железы, так как в отличие от остальных ферментов не инактивируется при транзите по кишечнику. Стандартный эластазный копрологический тест содержит моноклональные антитела к панкратической эластазе человека.
Побочные эффекты при применении ферментных препаратов встречаются крайне редко (менее 1%) и носят чаще всего дозазависимый характер.
В моче больных, применяющих высокие дозы панкреатических ферментов, может наблюдаться повышенное содержание мочевой кислоты. Гиперypикoзypия способствует преципитации мочевой кислоты в канальцевом аппарате почки, формирует условия для развития мочекаменной болезни. У больных муковисцидозом, длительно использующих высокие дозы панкреатических ферментов, возможно развитие интерстициального фиброза. При целиакии на фоне атрофии слизистой оболочки тонкой кишки в крови больных резко меняется обмен пуриновых оснований с накоплением высоких концентраций мочевой кислоты и увеличением ее экскреции. С осторожностью ферментные препараты применяют у больных подагрой.
В некоторых случаях больных, принимающих ферменты, может беспокоить диарея, запор, ощущения дискомфорта в области желудка, тошнота, раздражение перианальной области.
Основными противопоказаниями для назначения ферментных препаратов, содержащих компоненты желчи, являются острый и хронический панкреатиты, острые и тяжелые хронические заболевания печени, диарея, воспалительные заболевания кишечника, аллергические реакции в анамнезе на свинину или говядину.
Таким образом, терапию ферментными препаратами следует проводить дифференцированно с учетом механизма развития заболевания, лежащего в основе нарушения пищеварения. Наличие в распоряжении врача высокоактивных микротаблетированных и микрогранулированных препаратов позволяет значительно повысить эффективность лечения ферментами.
Ферментные препараты в гастроэнтерологии.
Саблин О.А., Бутенко Е.В.
Кафедра гастроэнтерологии ВМА им. С.М. Кирова, Санкт-Петербург.
Consilium-Medicum. 2004. Том 6, № 1. Гастроэнтерология.
ПЕПСИН
Пепсин — основной протеолитический фермент желудочного сока (КФ 3.4.23.1), относится к группе пептид-гидролаз, расщепляет белки, в основном до полипептидов, хотя среди продуктов расщепления белков пепсином встречаются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. Препараты Пепсина используют в качестве лекарственных средств для заместительной терапии при расстройствах пищеварения. При некоторых патологических состояниях активность Пепсина в желудочном соке (см.) является одним из диагностических признаков и определяется в клинико-биологических лабораториях. Содержание профермента Пепсина — пепсиногена в моче (уропепсина) — служит дополнительным диагностическим тестом при исследовании секреторной способности слизистой оболочки желудка. Пепсин находит применение в пищевой и мясо-молочной промышленности.
Пепсин открыт в 1836 г. Т. Шванном, а в 1930 г. получен Нортропом (J. Н. Northrop) в кристаллическом виде.
Пепсин является наиболее хорошо изученным представителем подкласса карбоксильных протеиназ (см. Пептид-гидролазы). Мол. вес (масса) П. ок. 35 000, изоэлектрическая точка (см.) находится при pH ниже 1,0, что обусловлено высоким содержанием в молекуле фермента остатков аспарагиновой и глутаминовой к-т при низком содержании диаминокислот, а также присутствием одного остатка фосфорной к-ты. Молекула П. состоит из одиночной полипептидной цепи из 327 аминокислотных остатков и представляет собой глобулу с размерами осей 5,5 X 4,5 X 3,2 нм, составленную из двух доменов, имеющих сходную структуру. Для молекулы П. характерно очень низкое содержание альфа-спиральных участков и высокое содержание бета-структур. Между доменами находится впадина, в к-рой располагается активный центр П., он формируется аминокислотными остатками, локализованными в разных доменах; каталитическими группами являются COOH-группы остатков аспарагиновой к-ты в 32-м и 215-м положениях.
Активность П., как и других карбоксильных протеиназ, подавляется диазокарбонильными ингибиторами и нек-рыми эпоксидами, специфически блокирующими COOH-группы активного центра фермента. Природным ингибитором П. является пепстатин — N-замещенный пентапептид, продуцируемый нек-рыми стрептомицетами.
П. наиболее устойчив при pH ок. 5,0—5,5. В более кислой среде происходит самопереваривание (аутолиз) фермента; при pH выше 6,0 наступает его быстрая и практически необратимая инактивация. П. инактивируется также при температуре выше 60°.
Пепсин содержится в желудочном соке млекопитающих, птиц, рептилий и рыб. У беспозвоночных и микроорганизмов обнаружены ферменты, близкие по свойствам к П. В желудочном соке человека и высших млекопитающих наряду с П. присутствует гастриксин — фермент, имеющий сходные с П. свойства и гомологичную структуру.
Синтезируется Пепсин главными клетками желез слизистой оболочки желудка (см.) в виде неактивного предшественника — профермента пепсиногена, к-рый в присутствии соляной к-ты желудочного сока превращается в активный фермент. При этом в результате конформационных изменений и гидролиза пептидной связи между лей44—иле45 от N-концевого участка молекулы пепсиногена отщепляется фрагмент, и т. о. образуется активный П., катализирующий затем аутокаталитическую активацию следующих порций профермента. Один из отщепляющихся при этом пептидов, так наз. ингибитор П. с мол. весом (массой) ок. 3000, при pH выше 5,0 подавляет активность П.; при pH ниже 4,0 ингибитор быстро расщепляется. В моче млекопитающих, в т. ч. и человека, в норме обнаруживается пепсиноген (уропепсин), проникающий в мочу из главных клеток слизистой оболочки желудка через кровь и почки (см. Уропепсин).
Процесс переваривания белков в желудочно-кишечном тракте начинается с действия Пепсина. Этот фермент обладает широкой субстратной специфичностью; он катализирует в белках гидролиз пептидных связей, образованных различными аминокислотными остатками. П. расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения, за исключением протаминов и кератинов. Оптимум действия П. при pH 2,0. При pH ок. 5,0 П. створаживает молоко, вызывая превращение казеиногена в казеин (см.). П. способен гидролизовать ряд низкомолекулярных синтетических пептидов и эфиров, в состав к-рых входят ароматические аминокислоты. Оптимум для гидролиза П. многих синтетических субстратов находится при pH 4,0. П. катализирует также реакцию транс-пептидирования (перенос аминокислотного остатка с одного синтетического субстрата на другой).
Коммерческие препараты неочищенного П. получают из кислотного экстракта (аутолизата) слизистой оболочки желудка путем высаливания 15% р-ром NaCl и последующего высушивания. Очищенный П. выделяют из таких препаратов с помощью ионообменной хроматографии ( см.). Аналог П. — химозин (см.), используемый в пищевой промышленности для сыроварения, получают таким же способом из слизистой оболочки сычуга — отдела желудка крупного рогатого скота. Для мед. целей применяют П. из слизистой оболочки желудка свиней. Кристаллический П. может быть получен как из коммерческих препаратов П., так и из желудочного сока или непосредственно из слизистой оболочки желудка.
Для определения активности П. предложено много методов. Ранее использовали метод Метта, к-рый, однако, устарел и не дает точных результатов. Наиболее часто для определения активности П. применяют метод Ансона — расщепление под действием П. денатурированного гемоглобина с последующим определением количества тирозина в без-белковом фильтрате (см. Ансона — Черникова метод). Для исследования активности П. в желудочном соке и содержания уропепсина в моче широко применяется метод Пятницкого, основанный на определении створаживающей активности фермента.
При ряде заболеваний жел.-киш. тракта — хрон, гастрите (см.), язве желудка и двенадцатиперстной кишки (см. Язвенная болезнь), раке желудка (см.) и при нек-рых патол, состояниях — пернициозной анемии (см.), гипохромной анемии (см. Железодефицитная анемия) нарушается секреция П. В связи с этим определение П. в желудочном соке наряду с определением концентрации соляной к-ты имеет диагностическое значение. Для диагностических целей используют также определение в моче уропепсина, содержание к-рого, как полагают, отражает уровень секреторной способности слизистой оболочки желудка.
Пепсин как лекарственный препарат
Препарат Пепсина (Pepsinum), используемый как лекарственное средство, получают из слизистой оболочки желудка свиней, в качестве наполнителя применяют сахарозу или лактозу. Препарат представляет собой белый или кремовый порошок сладкого вкуса со специфическим запахом, растворимый в воде, в 20% этиловом спирте и нерастворимый в эфире и хлороформе.
Обычно препараты П. обладают довольно низкой протеолитической активностью: 1 г препарата содержит всего 5 мг чистого фермента.
Для обеспечения оптимального действия препарата реакция среды в желудке должна быть кислой, а концентрация свободной соляной к-ты — не ниже 0,15—0,2%.
Пепсин применяют для заместительной терапии при расстройствах пищеварения (см.), сопровождающихся секреторной недостаточностью желудка (ахилии, гипацидных и анацидных гастритах, диспепсиях и др.). Следует учитывать, что эндогенный П., как и другие пищеварительные ферменты, главные клетки слизистой оболочки желудка выделяют обычно в избыточных количествах, поэтому снижение переваривающей способности желудочного сока при снижении его кислотности часто является результатом недостаточного выделения соляной к-ты, а не снижения активности или интенсивности образования П. Т. о., при гипацидных состояниях основное значение имеет обеспечение оптимальных условий для переваривания желудочного содержимого, а применение П. имеет вспомогательное значение. При анацидных состояниях, когда снижена кислотообразующая функция желудка, целесообразно назначать П. в сочетании с разведенной соляной к-той.
Пепсин назначают внутрь: взрослым по 0,2—0,5 г на прием 2—3 раза в день перед едой или во время еды в порошках или в 1—3% р-ре соляной к-ты (10—15 капель на полстакана воды); детям на прием назначают по 0,05—0,3 г в 0,5—1% р-ре соляной к-ты. Противопоказаниями к приему П. являются гиперацидный гастрит, обострение при язве желудка. Побочным действием препарат, применяемый в терапевтических дозах, не обладает.
Форма выпуска: порошок. Хранение: в хорошо укупоренных банках в прохладном (от 2 до 15°), защищенном от света месте.
Кроме препарата пепсина (Pepsinum), фармацевтическая промышленность выпускает препарат ацидин-пепсин (Acidin-pepsinum), содержащий 1 часть пепсина и 4 части бетаина гидрохлорида (см. Бетаины), к-рый в желудке гидролизуется с образованием свободной соляной к-ты (0,4 г бетаина соответствуют примерно 16 каплям разведенной соляной к-ты). Таблетки ацидин-пепсина (по 0,5 и 0,25 г) растворяют в половине стакана воды и принимают 3—4 раза в день во время еды.
За рубежом таблетки, содержащие Пепсин, выпускаются под названиями «Ацидол-пепсин», «Бетацид», «Аци-пепсол», «Пепсамин».
Библиография: Андреева Н. С. и др. Рентгеноструктурный анализ пепсина, Молек. биол., т. 12, № 4, с. 922, 1978, библиогр.; Лобарева Л. С. и Степанов В. М. Карбоксильные протеиназы плесневых грибов, в кн.: Усп. биол, хим., под ред. Б. Н. Степаненко, т. 19, с. 83, М., 1978, библиогр.; Мосолов В. В. Протеолитические ферменты, с. 101 и др., М., 1971; Нортроп Д., Кунитц М. и Херриотт Р. Кристаллические ферменты, пер. с англ., с. 32, М., 1950; Радбиль О. С. Фармакологические основы лечения болезней органов пищеварения, с. 78, М., 1976; Acid proteases, structure, function and biology, ed. by J. Tang, N. Y., 1977; Tang J. Evolution in the structure and function of carboxyl proteases, Molec, cell. Biochem., v. 26, p. 93, 1979.
Л. А. Локшина; H. В. Коробов (фарм.).
ПЕПСИН
Полезное
Смотреть что такое «ПЕПСИН» в других словарях:
Пепсин — в комплексе с пепстатином Другие названия: Пепсин А Генетические данные … Википедия
ПЕПСИН — (ново лат., от греч. pepsis варка). Активное начало особенного фермента, находящегося в желудочном соке животных и химически добываемого оттуда в виде порошка. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. ПЕПСИН … Словарь иностранных слов русского языка
ПЕПСИН — (пепсиназа), протеолитический фермент, относящийся к группе протеиназ (см. Протеазы). Характеризуется оптималь ным действием при рН = 1,4 2,5, т. е. при такой концентраций Н*, при к рой остальные протеолитич. ферменты разрушаются; П. доводит… … Большая медицинская энциклопедия
ПЕПСИН — ПЕПСИН, способствующий пищеварению ФЕРМЕНТ, вырабатываемый ЖЕЛЕЗАМИ слизистой ЖЕЛУДКА как часть ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА. В присутствии соляной кислоты пепсин катализирует расщепление БЕЛКОВ в остатках пищи, в результате чего образуются ПОЛИПЕПТИДЫ … Научно-технический энциклопедический словарь
ПЕПСИН — ПЕПСИН, пепсина, мн. нет, муж. (от греч. pepsis пищеварение). 1. Выделяемый железами слизистой оболочки желудка фермент, растворяющий белки (физиол.). 2. Лекарство для усиления пищеварения из такого фермента, добываемого из желудков животных (мед … Толковый словарь Ушакова
ПЕПСИН — Pepsinum. Получают из слизистой оболочки желудка свиней и смешивают с сахарной пудрой. Содержит протеолитический фермент. Свойства. Белый или белый с желтым опенком порошок сладковато кислого вкуса. Растворим в воде и 20 % растворе спирта. Форма … Отечественные ветеринарные препараты
ПЕПСИН — (от греч. pepsis пищеварение) пищеварительный фермент, расщепляющий белки. Вырабатывается в желудке в виде неактивного пепсиногена и активируется под действием соляной кислоты. Применяют в медицине, сыроварении и др … Большой Энциклопедический словарь
ПЕПСИН — ПЕПСИН, а, муж. (спец.). Пищеварительный фермент, расщепляющий белки. | прил. пепсинный, ая, ое и пепсиновый, ая, ое. Толковый словарь Ожегова. С.И. Ожегов, Н.Ю. Шведова. 1949 1992 … Толковый словарь Ожегова
ПЕПСИН — протеолитич. фермент желудочного сока позвоночных. Вырабатывается клетками слизистой желудка в форме неактивного предшественника пепсиногена, превращение к рого в П. происходит автокаталитически в присутствии соляной к ты желудочного сока, а… … Биологический энциклопедический словарь
пепсин — сущ., кол во синонимов: 5 • лекарство (1413) • протеаза (4) • уропепсин (2) • … Словарь синонимов
Пепсин что это
Нг/мл (нанограмм на миллилитр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Пепсиноген – предшественник фермента пепсина, обеспечивающего начальный этап переваривания белков. Он вырабатывается клетками слизистой оболочки желудка как неактивный профермент, который под воздействием соляной кислоты превращается в активный пепсин. Различают два вида пепсиногена: пепсиноген I и пепсиноген II. Пепсиноген I образуется исключительно в главных клетках слизистой желудка, находящихся только в теле желудка. В норме в кровь выделяется небольшое количество пепсиногена I, которое может быть измерено при лабораторной диагностике.
Тело желудка является единственным отделом, где происходит синтез соляной кислоты и внутреннего фактора, необходимого для всасывания витамина B12. При заболеваниях, поражающих тело желудка, синтез пепсиногена I, соляной кислоты и внутреннего фактора значительно снижается. Так как изменение концентрации пепсиногена I наиболее точно отражает тяжесть и степень поражения тела желудка, этот клинико-лабораторный показатель используется при диагностике заболеваний тела желудка и наблюдении за их течением.
Самой частой причиной воспаления слизистой оболочки желудка является инфицирование грамотрицательной спиралевидной бактерией Helicobacter pylori (H. pylori). Она устойчива к воздействию соляной кислоты и поэтому способна колонизировать слизистую оболочку желудка. Эта бактерия выделяет цитотоксины и протеазы, которые постепенно разрушают слизистую желудка, что приводит к атрофическому гастриту. Он сначала поражает антральный и пилорический отдел, а затем и тело желудка. Атрофия может быть выражена в той или иной степени в разных отделах желудка, что дало основание для выделения форм атрофического гастрита: атрофический антральный гастрит, атрофический гастрит тела желудка и атрофический пангастрит. Необходимо отметить, что не у всех пациентов с атрофическим гастритом выявляется активная инфекция H. Pylori – это говорит о том, что данный микроорганизм – лишь одна из причин гастрита, который в дальнейшем поддерживается другими факторами (курением, употреблением алкоголя, регулярным применением нестероидных противовоспалительных препаратов). Только у половины пациентов, инфицированных H. pylori, в итоге возникает атрофический гастрит, что свидетельствует об индивидуальной восприимчивости к повреждающему воздействию этого микроорганизма.
Как правило, атрофический гастрит развивается медленно, без выраженных симптомов. Пациенты могут испытывать несильную боль в области эпигастрия, чувство быстрого насыщения и переполнения желудка, тошноту, слабость. Постепенное разрушение обкладочных клеток приводит к ахлоргидрии и дефициту внутреннего фактора. Соляная кислота необходима для нормального переваривания белка, высвобождения связанного с пищевым белком витамина В12, а также для окисления соединений кальция, железа, цинка и магния в формы, доступные для всасывания в двенадцатиперстной кишке. Ахлоргидрия приводит к нехватке витамина В12, которая может проявляться изменениями со стороны крови, желудочно-кишечного тракта и нервной системы. Возникающая при этом макроцитарная анемия сопровождается слабостью, головокружением и учащенным сердцебиением. Изменения желудочно-кишечного тракта вызывают нарушение переваривания и, соответственно, диарею. Особо опасны нарушения нервной системы: демиелинизация аксонов трактов спинного мозга необратима и может привести к параличу и нарушениям чувствительности.
Выраженная деструкция обкладочных клеток и ахлоргидрия наиболее характерны для аутоиммунного атрофического гастрита. При атрофическом гастрите тела желудка, а также при пангастрите вместе с обкладочными клетками гибнут и главные, что отражается в понижении концентрации пепсиногена I в крови, поэтому он является клинико-лабораторным индикатором повреждения тела желудка и используется в диагностике атрофического гастрита тела желудка и пангастрита. К тому же существует взаимосвязь между тяжестью атрофического гастрита и степенью снижения концентрации пепсиногена I крови. Благодаря этому тест на пепсиноген I может быть полезен на этапе контроля за эффективностью лечения атрофического гастрита после курса антибиотиков.
Соляная кислота обеспечивает естественную защиту против патогенных микроорганизмов. При ахлоргидрии этот барьер нарушен, что выражается большей уязвимостью перед кишечными инфекциями (в частности, лямблиозом и псевдомембранозным колитом).
Пациентам с гиперацидным гастритом, при котором секреция соляной кислоты повышена, часто назначаются ингибиторы протонной помпы (например, омепразол). Длительное подавление секреции соляной кислоты обкладочными клетками приводит к постепенной атрофии этих клеток. Поэтому тем, кто применяет блокаторы протонной помпы более 1 года, необходимо проверять уровень пепсиногена I для того, чтобы узнавать о необходимости продолжения лечения или его коррекции.
Атрофический гастрит – самый значимый фактор риска развития аденокарциномы желудка. Разрушение нормальных клеток слизистой оболочки желудка при нем сопровождается появлением очагов метаплазии. При метаплазии происходит замена желудочного эпителия на эпителий кишечного типа, гораздо менее устойчивый к воздействию соляной кислоты. Такие очаги метаплазии являются предраковыми состояниями: аденокарцинома желудка развивается у 2,5-5 % пациентов с атрофическим гастритом тяжелой и средней тяжести, тяжелый атрофический пангастрит связан с 90-кратным увеличением риска развития аденокарциномы. К факторам риска аденокарциномы желудка также относятся: употребление большого количества пищи, содержащей нитраты, копченых продуктов, алкоголя, курение, инфицирование H. pylori, лучевая терапия, наследственность, а также наличие других предраковых состояний (желудочного полипа, болезни Менетрие). Как правило, пациенты с аденокарциномой желудка обращаются к врачу уже на поздней стадии, когда опухоль достигла крупных размеров и есть метастазы. Это связано с тем, что длительное время аденокарцинома сопровождается неспецифическими симптомами: слабостью, дискомфортом в области эпигастрия, потерей веса. Боль, рвота, желудочное кровотечение, асцит говорят уже о далеко зашедшем процессе. В связи с этим пациентам, входящим в группу риска по развитию аденокарциномы, необходимо регулярно обследоваться. Инвазивные процедуры (эндоскопия с биопсией участков атрофии/метаплазии) и радиологические методики (рентгенологическое исследование с контрастированием) не используются в качестве скрининга, так как могут вызвать осложнения. В этой ситуации анализ на пепсиноген I является удобным способом оценить состояние слизистой оболочки тела желудка.
Сочетание тестов на пепсиноген I, пепсиноген II, гастрин 17 и на активную инфекцию H. pylori позволяет точно охарактеризовать состояние слизистой оболочки всех отделов желудка, не прибегая к инвазивным методикам. Нормальные показатели такого комплексного теста свидетельствуют о хорошем состоянии слизистой оболочки, когда эндоскопия не требуется. Наоборот, у пациентов с низкой концентрацией пепсиногена I и низким коэффициентом «пепсиноген I / пепсиноген II» вероятно наличие атрофического гастрита тела желудка, пангастрита, а также аденокарциномы, что должно быть подтверждено с помощью эндоскопического и гистологического исследования. Чувствительность такого комплексного теста составляет 71-83 %, а специфичность – 95-98 %.
При атрофическом гастрите тела желудка повышен риск развития опухолей из энтерохромаффинных клеток желудка – карциноидных опухолей. Они встречаются редко, у пациентов с аутоиммунным атрофическим гастритом вероятность их возникновения составляет около 5 %. Опухолевые клетки секретируют в большом количестве 5-гидрокситриптофан, вызывающий характерные симптомы карциноида – чувство прилива крови к лицу и диарею. Карциноиды крупных размеров могут приводить к желудочному кровотечению и обструкции желудка.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Что означают результаты?
Референсные значения: > 70 нг/мл.
Причины повышения уровня пепсиногена I:
Причины понижения уровня пепсиногена I:
Что может влиять на результат?
Концентрация пепсиногена I повышается с возрастом и при хронической почечной недостаточности.
Анализ на пепсиноген I следует производить в комплексе с тестами на другие показатели, отражающие состояние слизистой оболочки желудка (гастрин, пепсиноген II, антитела к H. pylori и антиген H. pylori).
Кто назначает исследование?
Врач общей практики, гастроэнтеролог, онколог.
Роль энзимов неживотного происхождения при нарушениях пищеварения различной этиологии
В статье представлен обзор литературы об особенностях и преимуществах препаратов пищеварительных ферментов неживотного происхождения, т. е. препаратов, в состав которых входят растительные, микробные или фунгальные ферменты. Патогенетически обоснованы заб
The review of literature on features and advantages of drugs of digestive enzymes of non-animal origin, i.e., drugs which include vegetative, microbial or fungal enzymes, is presented in the article. Diseases and conditions upon which such drugs are prescribed have been pathogenically substantiated. Digestion violations — the reasons, clinical features, ways of their correction are presented in detail. Special attention is paid to the dietary supplement, which includes not only amilo-, proteo- and lipolytic enzymes, but also cellulose, and lactase, and also phytoadditives which positively influence digestion processes.
Все-таки странно, насколько наш разум и чувства
подчинены органам пищеварения.
Джером Клапка Джером
Под пищеварением понимается переработка с помощью ферментов сложных веществ (белков, жиров, углеводов) в простые для их последующего всасывания. Процесс переработки осуществляется по мере продвижения пищевых масс по желудочно-кишечному тракту (ЖКТ). В ротовой полости пища смешивается со слюной, обладающей амилазной активностью, и подвергается механической обработке. Значение желудка состоит в депонировании и разжижении пищи под действием соляной кислоты и пепсина, денатурировании и начальном гидролизе белков, создании пищевого комка для эвакуации в двенадцатиперстную кишку.
Основные гидролитические процессы происходят в тонкой кишке, где пищевые вещества расщепляются до мономеров, всасываются и поступают в кровь и лимфу. Процесс переработки пищевых веществ в тонкой кишке имеет три последовательных взаимосвязанных этапа, объединенных A. M. Уголевым (1967) в понятие «пищеварительно-транспортный конвейер» [1]: полостное пищеварение, мембранное пищеварение, всасывание.
Полостное пищеварение включает формирование химуса и гидролиз пищевых компонентов до олиго- и мономерного состояния. Ключевая роль в полостном пищеварении отводится ферментам поджелудочной железы (ПЖ). Образующиеся в процессе полостного гидролиза короткие цепи белков, углеводов и жиров окончательно расщепляются с помощью механизмов мембранного пищеварения. Ферменты ПЖ, адсорбированные на нутриентах, продолжают играть активную роль и на этом этапе, который разворачивается в пристеночном слое слизи. Заключительный гидролиз нутриентов происходит на наружной мембране энтероцитов с помощью кишечных гидролаз.
После этого наступает последний этап — всасывание, т. е. перенос расщепленных компонентов пищевых веществ из просвета кишки во внутреннюю среду организма.
Наиболее частые жалобы пациентов при расстройстве пищеварения на диспепсические проявления. В переводе с древнегреческого «диспепсия» означает «несварение» (от «δυσ» — отрицание, «π?ψις» — пищеварение). Все варианты диспепсии в клиническом отношении делят на желудочную, кишечную и билиарную. К симптомам желудочной диспепсии относят тяжесть, дискомфорт в эпигастрии, раннее насыщение, отрыжку, изжогу, тошноту, рвоту, снижение аппетита. Проявлениями кишечной диспепсии считают метеоризм, флатуленцию, урчание, диарею, запоры, неустойчивый стул. Синдром билиарной диспепсии характеризуется снижением аппетита, ощущением чувства горечи во рту, нарушениями стула (запорами, поносами или их чередованием), метеоризмом, чувством дискомфорта, тяжести, распирания в правом подреберье [2].
Нарушение пищеварения является проявлением основного заболевания, например, органических и функциональных заболеваний билиарной системы, гастритов, дуоденитов, пептических язв, панкреатитов, гепатитов и циррозов печени, нарушений состава кишечной флоры, абдоминального ишемического синдрома. Нарушение пищеварения может быть обусловлено различными факторами. Как функциональные, так и органические поражения ЖКТ сопровождаются расстройством их двигательной, всасывающей, секреторной или выделительной функции, нарушая взаимосвязанный и сложный процесс переваривания пищи. К основным синдромам нарушения пищеварения относятся мальдигестия, мальабсорбция и мальнутриция. Если речь идет о расстройстве полостного пищеварения, т. е. нарушении гидролиза в просвете пищеварительного тракта, то это состояние называют мальдигестией, а если о нарушении мембранного пищеварения и всасывания, то мальабсорбцией и мальнутрицией. Традиционно выделяются несколько групп основных причин формирования этих синдромов [3]:
При описанном автором многообразии причин нарушения пищеварения чаще всего расстройства обусловливаются болезнями ПЖ с прогрессирующей недостаточностью ее внешнесекреторной функции (первичная панкреатическая недостаточность). В клинической практике также часто встречается вторичная или относительная внешнесекреторная недостаточность ПЖ.
Несмотря на приведенные выше органические причины нарушения пищеварения и диспепсии, значительно чаще встречаются функциональные заболевания ЖКТ, а также банальные диетические погрешности и «банкетные» переедания. При последних, как правило, нарушается соотношение основных компонентов обычного питания — преобладают жиры (животные и растительные) и углеводы, в том числе неперевариваемая клетчатка. В процесс пищеварения также часто «вмешивается» алкоголь, который в малых дозах (до 50 мл 40%) стимулирует пищеварительный процесс, а в более высоких дозах резко нарушает его, усугубляя диспепсию [4].
При всех приведенных нарушениях пищеварения кроме лечения, направленного на нормализацию моторики, уменьшение болевого синдрома, устранение микробной контаминации, восстановление микробного пейзажа кишечника, восстановление витаминно-минерального статуса, необходима ферментная терапия. Впервые ферментные препараты (ФП) в медицинской практике стали использоваться более 100 лет назад. Пищеварительные ферменты в настоящее время широко применяются при различной гастроэнтерологической патологии. В настоящее время в клинической практике используется большое число ферментных препаратов, характеризующихся различной комбинацией компонентов, энзимной активностью, способом производства и формой выпуска. При выборе ферментного препарата в каждом конкретном случае врач прежде всего должен обращать внимание на его состав и активность его компонентов [5].
Терапевтические возможности ферментов обнаруживают значительные различия, в зависимости от их животного или растительного происхождения. Сегодня «животные» ферменты в основном производятся из поджелудочных желез свиней. Они содержат самую высокую концентрацию энзимов среди всех ферментных препаратов, известных до настоящего времени. Эти ферменты использовались с начала 1900-х годов и были очень эффективными при определенных условиях. Некоторые ферменты получают из растений, включая бромелайн из ананаса, папаин из папайи и нанокиназу из ферментированной сои. Другие растительные ферменты «выращивают» из различных видов грибов и плесени, иногда в очень высоких концентрациях. Вопреки распространенному мнению, такие ферменты не содержат каких-либо остатков веществ, из которых они были выращены.
Ферментная промышленность, существующая сегодня, образовалась в конце XIX века. В 1894 г. доктор Джокити Такамину получил патент США 525 823 — «Способ получения диастатического фермента», в котором подробно описан процесс и извлечение амилаз из гриба Aspergillus oryzae (А. oryzae). Его запатентованный продукт Taka-diastase для улучшения пищеварения продавался компанией Parke, Davis & Company во всем мире. К 1932 г. д-р Е. Howell создал компанию в штате Иллинойс по производству дополнительных ферментов для замены тех, которые были уничтожены при приготовлении пищи и консервировании в пищевой промышленности. В обзоре д-ра Е. Howell 1947 г. «Состояние пищевых ферментов при пищеварении и метаболизме» цитируется использование папаина в качестве помощи пищеварению и пользы от «расстройств пищеварения самых разных видов». Грибковая амилаза аналогично цитируется в этом трактате как используемый в терапии заболеваний пищеварительного тракта источник липазы и других экстрактов ПЖ [6].
Ферменты из гриба А. oryzae изучались в многочисленных исследованиях, в которых оценивалась их роль в поддержании здорового пищеварения. Кроме того, исследования на людях предполагали, что протеолитические ферменты, полученные из гриба А. oryzae, могут играть роль в противовоспалительной и фибринолитической терапии. Ферменты являются относительно стабильными при нагревании и активны в широком диапазоне рН (рис.). Это важно, потому что большинство ферментов дезактивируются в желудочной кислоте. Описываемые ферменты синтезируются из гриба, но не содержат грибкового остатка, являясь непатогенными. Современные технологии фильтрации позволяют этим грибковым ферментам быть эффективными и безопасными для человека.
.gif "Lechacshij vrach 058 (9246)")
Любые пероральные ферменты должны выдерживать кислотность желудка, чтобы быть терапевтически эффективными. Большинство ферментов, полученных из животных, должны быть покрыты энтеросолюбильным покрытием, чтобы защитить их от кислотности желудка. Энтеросолюбильное покрытие действительно обеспечивает некоторую защиту от кислоты, но оболочка часто повреждается в желудке или полностью не растворяется в тонкой кишке. Это влияет на эффективность ферментного препарата. С другой стороны, грибковые протеазы удивительно устойчивы к кислоте и не требуют энтеросолюбильного покрытия [8].
Ферментированные микроорганизмы с многолетним использованием в пищевых продуктах, микробные ферменты были специально выбраны на основе уникальных характеристик каждого фермента. Другим ограничивающим фактором применения ферментов животного происхождения, таких как панкреатин, является отсутствие разнообразия. С другой стороны, грибковые ферментные смеси могут быть изготовлены на заказ для удовлетворения различных ферментативных потребностей пищеварения. Это возможно, потому что источники грибов содержат не только протеазы, амилазы и липазы, но также могут включать в себя множество других ферментов, таких как тилактаза, целлюлаза, лактаза и т. д. [9].
В целом грибковые ферменты превосходят панкреатин в отношении диапазона рН, кислотной стабильности, активности, разнообразия и безопасности. В дополнение к вышеуказанным преимуществам грибковые ферменты подходят для вегетарианской диеты.
По словам доктора Mark Percival (1985), пероральное добавление пищеварительных ферментов непосредственно перед или во время приема пищи может помочь пищеварению. Несмотря на то, что большинство дополнительных ферментов являются лабильными и дезактивируются при воздействии кислоты в желудке, Mark Percival считает, что некоторые из ферментов будут оставаться активными, если их принимают с пищей или непосредственно перед едой. Mark Percival говорит, что «ферменты физически защищены» при еде и позволяют проявлять ферментативную активность уже в желудке. рН играет важную роль в ферментативной активности, поэтому ферменты, полученные из Aspergillus, «могут быть весьма полезными, поскольку они кажутся чрезвычайно стабильными даже при воздействии кислой среды». Доктор Edward Howell добавляет, что, поскольку активность фермента начинается еще до проглатывания пищи, можно принимать содержимое этого фермента без капсулы с пищей, чтобы немедленно начать процесс пищеварения [10].
Температура окружающей среды играет решающую роль в активности ферментов. Фунгальные ферменты лучше всего работают в температурном диапазоне 95–105 °F (35,0–40,56 °C). При нормальной температуре тела 98,6 °F ферменты грибкового происхождения идеальны.
Для обеспечения липолиза животной липазой необходимо присутствие желчных кислот для активации фермента и эмульгации жиров. Поэтому традиционные ФП могут быть недостаточно эффективны при дефиците желчных кислот в ДПК (гепатогенная панкреатическая недостаточность при холестатических заболеваниях печени, при гипомоторике желчного пузыря, после холецистэктомии; в ряде случаев такой дефицит патогенетически обусловлен низкой желудочной секрецией). Существенное преимущество липазы микробного происхождения — отсутствие необходимости ее активации желчными кислотами [11].
В начале 1970-х гг. исследователи из Университета Иллинойса Leveille и соавт. обнаружили, что активность ферментов в тканях становится слабее с возрастом. Leveille проводил эксперименты на крысах и обнаружил, что в возрасте 18 месяцев («старый возраст» для крыс), активность ферментов на фоне бесферментной диеты сократилась более чем на 20% от уровня, который наблюдался в возрасте одного месяца. Е. Howell соглашается, что «чем более активно молодой организм отказывается от своих ферментов, тем быстрее достигается состояние ферментного дефицита или старости». Согласно Е. Howell, мы живем долго, а наше самочувствие определяется нашим ферментным потенциалом. Е. Howell ссылается на исследование Meyer и его коллег в Michael Reese Hospital в Чикаго, в котором сообщалось, что количество ферментов в слюне молодых людей в 30 раз выше, чем у людей старше 69 лет [12].
Характеристика отдельных пищеварительных ферментов
Амилаза (выделяется в активном состоянии) выполняет строго определенную функцию — расщепление полисахаридов. Начинает «работать» в полости рта, далее в желудке, в симбиозе с ферментами тонкой кишки мальтазой, инвертазой и лактазой расщепляет полисахариды в кишечнике. Именно действие этого фермента определяет качество катаболизма углеводов. Дефицит амилазы физиологичен в первом полугодии жизни. При этом ребенок не в состоянии переваривать крахмал. Обычно амилаза достигает нормальной активности к 9-му месяцу жизни. Возможен генетически детерминированный дефицит амилазы (ген локализован в первой хромосоме). При дефиците амилазы появляются следующие симптомы: непереносимость пищи, богатой углеводами; частый, рыхлый, объемный стул (кашицеобразный, водянистый — при избытке крахмала в пище); гипотрофия; изолированное снижение активности амилазы в панкреатическом соке, в сочетании с нормальной активностью липазы и трипсина при холецистокинин-секретиновой стимуляции нормальными значениями интрадуоденального рН; высокая контаминация в кишечнике условно-патогенной микробной флоры; синдром мальабсорбции; похудение.
Протеазы (активируются в просвете ДПК) являются гидролитическими ферментами, способными расщеплять связи пептидов и белков и восстанавливать полезные бактерии в кишечнике. К ним относятся пепсин, трипсин, эластаза и карбоксипептидазы. Первые два вещества расщепляют белки с крупной структурой молекул, а карбоксипептидазы преобразовывают пептиды с низкомолекулярной структурой в аминокислоты. Кроме того, выделяется химотрипсин, расщепляющий белки, которые остались после воздействия трипсина. Дефицит протеаз приводит к кашицеобразному (зловонному) стулу; выраженной креаторее, умеренной стеаторее; нарушению физического развития; прогрессирующей гипотрофии; гипопротеинемическим отекам (вплоть до анасарки); анемии, нейтропении, ретикулоцитозу, гипоплазии костного мозга; тотальной атрофии ворсин кишечника.
Липаза (активируется в просвете ДПК) расщепляет нейтральный жир на жирные кислоты и глицерин. В процессе эмульгации желчью липазы взаимодействуют с другими ферментами для многоступенчатого преобразования жиров в жирные кислоты. Дефицит липаз обуславливает стеаторею, которая является критерием тяжести экзогенной панкреатической недостаточности.
В организме человека нет ферментов, расщепляющих растительную клетчатку, — целлюлазы и гемицеллюлазы, их «производят» представители кишечной микрофлоры. Клетчатка не расщепляется в тонкой кишке, поэтому в неизменном виде поступает в толстую кишку, где гидролизуется ферментами микроорганизмов (целлюлазой), которые разрушают клеточные оболочки. Целлюлаза и гемицеллюлаза повышают пищевую ценность зерновых культур, фруктов и овощей. Связывают токсины и холестерин в пищеварительном тракте за счет освобождения растворимых волокон, стимулируя таким образом пищеварение, перистальтику кишечника и рост полезной микрофлоры. Нормальная микрофлора в слепой кишке расщепляет и сбраживает в сутки 300–400 грамм клетчатки с образованием короткоцепочечных жирных кислот, глюкозы и газов, которые также стимулируют моторику кишечника и дефекацию.
Основными кишечными ферментами, участвующими в пристеночном гидролизе углеводов, являются α-глюкозидазы (мальтаза, трегалаза и др.), лактаза, глюкоамилаза, инвертаза и др.
Лактаза — один из основных ферментов тонкой кишки, улучшающий усвоение молочных продуктов. Расщепляет лактозу (молочный сахар) до глюкозы и галактозы. При отсутствии или дефиците лактазы в кишечнике усиливаются процессы брожения. Возникновение осмотической (бродильной) диареи связано со скоплением в просвете дистальных отделов тонкой кишки и в толстой кишке нерасщепленного, осмотически активного дисахарида — лактозы (содержание лактозы в кале — более 2 г%) и продуктов его бактериальной ферментации. Это может стать причиной вздутия живота и кишечных спазмов. Принятие лактазы устраняет непереносимость молочного сахара (лактозы), который находится в очень многих продуктах питания. Но исключить все продукты, содержащие лактозу, сложно, так как она является очень распространенным компонентом многих из них. Заместительная терапия ФП на основе лактазы является принципиальным методом лечения гиполактазии [4].
Глюкоамилаза представляет собой фермент, который катализирует высвобождение D-глюкозы с невосстановленных концов крахмала или молекул родственного олиго- и полисахарида, играет важную роль во внутриклеточном обмене гликогена и образовании энергии. Она синтезируется многими микроорганизмами и образуется в животных тканях, особенно в печени, почках, плаценте, кишечнике и т. д.
Пектиназа — фермент, расщепляющий пектин, полисахарид, который встречается в клеточных мембранах растений, в основном во фруктах. Нормализует работу пищеварительной системы, способствует росту полезной микрофлоры кишечника и улучшает пассаж пищеварительного химуса по ЖКТ.
Изолированные дефициты ферментов поджелудочной железы и тонкой кишки встречаются, как правило, при генетических заболеваниях.
Но наиболее распространенной причиной проблем с пищеварением, как уже указывалось выше, являются погрешности в питании — прием слишком большого количества пищи и ее «тяжелый» химический состав. Нередко обильное застолье сопровождается приемом значительных доз алкоголя, нарушающего работу поджелудочной железы. В этом случае, несмотря на адекватное выделение ферментов и их нормальную активность, в организме человека возникают симптомы, подобные гастрогенной недостаточности (табл.).
.gif "Lechacshij vrach 060 (5164)")
Пищеварительная недостаточность опасна тем, что в полости кишечника остается часть поступивших продуктов питания в неизмененном виде, что приводит к изменению внутренней среды кишечника (сдвиг кислотности, химического состава, осмотического давления). Это вызывает повреждение слизистой оболочки кишечника и развитие патогенной микрофлоры — формирование синдрома избыточного бактериального роста в тонкой кишке.
В конце 2017 г. на российском рынке появилась биологически активная добавка Гастромед, которая по своему составу способна восполнять дефицит пищеварительных ферментов как при панкреатической, гастро- и энтерогенной недостаточности, так и при погрешностях в диете, в том числе банкетном переедании. В состав этого продукта входят 75 мг Natenzym D — энзимы, которые представляют собой пищеварительный ферментный комплекс из продуктов дрожжевого брожения Aspergillus oryzae, описанные выше в настоящей статье, и три фитокомпонента. Ферментная часть биологически активной добавки Гастромед представлена следующими энзимами:
Фиточасть включает в себя:
Фитокомпоненты, входящие в состав биологически активной добавки Гастромед, характеризуются следующими свойствами.
Горечавка желтая содержит горькие иридоидные гликозиды генциопикрин, генциин, амарогентин, амаросверин, амаропанин, генциакаумол, трисахарид генцианозу, алкалоид генцианин, генциостерин, аскорбиновую кислоту, флавоноиды, катехины, микроэлементы молибдена, селена, бора. Горькие вещества, содержащиеся в корнях и корневищах горечавки, стимулируют секрецию и моторную функцию желудочно-кишечного тракта, усиливают аппетит, улучшают пищеварение и усвоение пищи.
Корни одуванчика обыкновенного содержат тритерпеновые соединения, стерины, холин, никотиновую кислоту, никотинамид, каучук, смолы, воск, инулин, жирное масло, органические кислоты (олеаноловая, линолевая, пальмитиновая и др.). Одуванчик относится к лекарственным растениям, содержащим горечи. Применяют его для возбуждения аппетита и улучшения пищеварения. Рефлекторное действие препаратов одуванчика осуществляется путем раздражения вкусовых рецепторов языка и слизистой оболочки ротовой полости, что ведет к возбуждению пищевого центра, а затем к усилению секреции желудочного сока и секреции пищеварительных желез. Биологически активные вещества одуванчика лекарственного обладают также желчегонным, диуретическим, спазмолитическим и слабительным свойствами. Инулин, который содержит корень одуванчика, является пребиотиком. Его успешно ферментируют бифидобактерии толстой кишки, стимулируя свой рост и метаболическую активность. В свою очередь нерасщепленная часть инулина выводится из организма, «захватив» с собой продукты распада, холестерин, токсины и прочие вредные вещества.
Плоды-семянки расторопши пятнистой содержат около 32% жирного масла, флавоноиды, среди них кверцетин, смолы, слизь, витамин К, следы алкалоидов, биогенные амины (тирамин, гистамин), флавонол-лигнаны: силибин, силидианин, таксифолин, силихристин. В отечественных и зарубежных литературных источниках описаны следующие фармакологические эффекты лекарственных форм из расторопши пятнистой: улучшающие пищеварение, антиоксидантный, антитоксический, гемостатический, гепатопротекторный, дезинтоксикационный, желчегонный, противовоспалительный, ранозаживляющий, репаративный, слабительный, тонизирующий, холекинетический, холесекретический [13, 14].
Таким образом, Гастромед, который является оригинальной комбинацией семи ферментов и экстрактов трав, может быть назначен в составе комплексной терапии пациентам с легким течением хронического панкреатита при нормальных результатах фекального эластазного теста, при кишечной диспепсии различной этиологии, сахарном диабете, синдроме раздраженной кишки, для подготовки к рентгенологическому или ультразвуковому исследованию. Также показанием для назначения биологически активной добавки Гастромед является первичная (врожденная) и вторичная (вследствие заболеваний тонкой кишки) лактазная недостаточность. И конечно, Гастромед будет необходим людям, соблюдающим различные диеты или при переедании.
Литература
Е. Ю. Плотникова, доктор медицинских наук, профессор
ФГБОУ ВО КемГМУ МЗ РФ, Кемерово
Роль энзимов неживотного происхождения при нарушениях пищеварения различной этиологии/ Е. Ю. Плотникова
Для цитирования: Лечащий врач № 1/2019; Номера страниц в выпуске: 56-61
Теги: пищеварение, нарушения, фитодобавки, пищеварительные ферменты